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Les peptides fabriqués en utilisant le logiciel de conception d’antigène OptimumAntigenTM de GenScript ont de nombreux avantages par rapport aux protéines entières quand il s'agit de la production d'anticorps. Notre outil de conception OptimumAntigenTM combine les algorithmes industriels les plus avancés avec l'expertise éprouvée de GenScript. Chaque antigène peptidique est mesuré contre plusieurs bases de données de protéines pour déterminer l'anticorps désiré et la spécificité de l'épitope. GenScript soutient sa méthode de conception peptidique et sa technologie de conjugaison de la protéine porteuse : Nous garantissons la livraison des antigènes efficaces.
Réponse Immunitaire Garantie
GenScript soutient la promesse de son système de conception d’antigène.
Nous garantissons un anticorps polyclonal, dont le titre ELISA est égal ou supérieur à 1/32000, chez n’importe quelle hôte avec l’aide de notre outil de conception d’antigène et notre technologie unique de production d’anticorps. Si non, nous recommencerons le projet sans frais supplémentaire jusqu'à ce que la garantie est respectée.
Nous garantissons deux clones positifs des anticorps monoclonaux développés chez n’importe quelle hôte, quand les antigènes peptidiques sont conçus, synthétisés, et conjugués par GenScript. Si non, le client ne paie que $800 de frais d’installation.
Sur la base de nos records historiques, au moins 96,4% des commandes (diagramme circulaire à droite) pour les quelles les antigènes peptidiques ont été conçus, synthétisés et conjugués par GenScript ont reçu un titre ELISA (≥ 1/32000) plus élevé que la garantie.
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Avantages de l'OptimumAntigenTM:
- Forte antigénicité
- Éviter les épitopes indisponibles dû aux contraintes structurelles
- Préciser la réactivité croisée désirable
- Éliminer le temps de re-synthèse grâce au tutoriel de peptide au niveau de la synthèse et la solubilité
- Choisir la meilleure conjugaison d'antigènes et les meilleures options de présentation pour vos essais
- Réponse immunitaire garantie
Stratégies |
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Notre logiciel OptimumAntigenTM cherche et accède à votre séquence afin d'identifier les meilleurs candidats peptides qui permettent d'optimiser la réussite de synthèse, la solubilité et l'antigénicité. Chaque peptide est comparé à nos bases de données BLAST de plus de deux douzaines d'espèces pour limiter la réactivité croisée tout en améliorant la spécificité des anticorps. Lorsque vous concevez vous peptides avec le logiciel OptimumAntigenTM, vous pouvez contrôler :
- Longueur des séquences
- Hydrophile, flexible et en surface
- Ciblage de l'extrémité N-terminale ou C-terminale
- Epitopes continus et épitopes discontinus
- Algorithmes
- Stratégie de couplage
- Expérience
- Algorithmes d'apprentissage de mécanisme
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1. Longueur des séquences : La longueur typique de l'antigène peptidique utilisé dans la production des anticorps anti-peptide est entre 10-20 résidus. Des séquences plus courtes peuvent offrir une plus grande spécificité. Mais, ils ont des risques d'être moins susceptibles à la protéine native. Par contre, des séquences plus longues peuvent être légèrement moins précise, mais offre une plus grande probabilité de reconnaître la protéine native. Les séquences peptidiques de longueur entre 10-20 résidus réduisent les problèmes de synthèse, car ils sont assez soluble en solution aqueuse et peuvent avoir un certain degré de structure secondaire.
2. Hydrophile, flexible et en surface : Lors de l'examen d'une séquence de protéine pour déterminer les épitopes antigéniques potentiel, il est important de choisir des séquences qui sont en surface de la proéine dans la zone hydrophiles et flexible. Cette optimisation est basée sur le fait que les anticorps ont tendance à se lier aux épitopes sur la surface des protéines. En outre, la plupart des protéines d’existence naturelle, en solutions aqueuses, ont leurs résidus hydrophiles en la surface de la protéine et leurs résidus hydrophobes sont enterrés à l'intérieur. Il a été démontré que les épitopes ont un degré élevé de mobilité.
3. Ciblage de l'extrémité N-terminale ou C-terminale : Parce que les C-terminaux des protéines sont souvent exposés et ont un degré élevé de flexibilité, ils sont généralement des bons choix pour la production des anticorps anti-peptides dirigés contre la protéine intacte. Si la protéine est une protéine membranaire et le C-terminale fait partie du segment transmembranaire, cette séquence sera trop hydrophobe pour être un bon candidat. Comme le C-terminale, le N-terminale est également souvent exposés à la surface de la protéine ce qui en fait un candidat idéal pour la génération des anticorps. Si une séquence de protéine est dérivée de la séquence d'ADNc, la séquence leader ne devrait pas être inclus dans la séquence choisie pour la génération de l’anticorps.
4. Epitopes continus et épitopes discontinus : Les séquences d’épitopes dans les protéines sont généralement constituées de 6-12 acides aminés et peuvent être classées comme l'épitope continu et l'épitope discontinu. Les épitopes continus se compose une séquence contiguë d'acides aminés dans une protéine. Les anticorps anti-peptide se lient à des épitopes contiguës sur la protéine native quand la séquence de l'épitope n'est pas enterrée à l'intérieur de la protéine. Les épitopes discontinus se composé des séquences d'acides aminés qui ne sont pas contiguës, mais sont réunis par les repliements de la chaîne peptidique ou par la juxtaposition de deux différentes chaînes polypeptidiques. La recognition des épitopes discontinus par les anticorps anti-peptide dépend de si le peptide utilisé pour la génération d'antisérums ait une structure secondaire semblable à l'épitope et/ou si l’épitope de la protéine ait assez de séquence continue aux quelles les anticorps peuvent lier avec une faible affinité.
5. Algorithmes : Les algorithmes utilisés pour la prévision des caractéristiques de protéines, telles que l’ hydrophilie/l’hydrophobie et des régions de structure secondaire (y compris l’hélice alpha, le feuillet bêta et Structure bêta-turn), aide le processus de sélection d'une interne séquence immunogénique et potentiellement exposés pour la génération de l’anticorps. Les graphes d’ hydrophilie tel que décrit par Hopp et Woods attribuent une valeur moyenne d’hydrophilie pour chaque résidu dans la séquence. Généralement, le point le plus élevé de l’ hydrophilie moyenne pour une série de résidus contigus est un déterminant antigénique ou juste à côté. Un algorithme légèrement différent décrit par Kyte et Doolittle évalue les tendances hydrophiles et hydrophobes de la séquence. Ce profil est utile pour la prévision des régions externes et internes de la protéine native. La structure secondaire peut être identifiée par les algorithmes développés par Chou et Fasman ou Lim. Les régions de surface ou les régions de haute accessibilité font souvent frontière avec les régions hélicoïdales ou les régions de structure secondaire étendues. En outre, les régions de séquence à caractère bêta-turn ou hélice amphipatique montre également des propriétés antigéniques.
Nous évitons les motifs de séquence fréquents tels que le motif RGD, la séquence hélice-boucle-hélice, les sites de liaison GTP, et les domaines SH2 qui peuvent causer la réactivité croisée. Nous évitons également des séquences associées à certaines activités biologiques, tels que l’auto-clivage, l’activité hormonale, et les modifications post-traductionnelles indésirables.
Beaucoup de logiciels commerciaux tels que MacVectorTM, DNAStarTM, et PC-GeneTM intègre ces algorithmes. Afin de mieux optimiser, aucun de ces algorithmes ne devraient pas être utilisés seuls. L’usage combiné de ces méthodes prévisionnelles pour prévoir des déterminants antigéniques peut aboutir à un taux de succès plus élevé que 86%
6. Stratégie de Couplage : Un facteur qui est souvent négligé dans la conception d'un peptide synthétique est la méthode de couplage du peptide à la protéine porteuse. Par exemple, les séquences N-terminale doivent être couplées par l'intermédiaire du C-terminale des acides aminés et vice-versa. Les séquences internes peuvent être couplées à chaque extrémité. Une autre considération envers les séquences internes est l’acétylation ou l’amidation des extrémités non conjuguée, parce que la séquence dans la molécule de protéine native ne peut pas avoir une extrémité chargée.
À moins que le client demande autrement, les résidus N-terminale sont généralement acétylés, et les résidus C-terminale sont amidés. Les séquences de peptide provenant des parties internes de leurs protéines d'origine sont chapeautées par un terminus et conjuguées à l'autre. Ceci permet d'assurer que les peptides antigéniques ne présentent pas de charges comme ils présentent en forme de la protéine native, étant donné que ces charges électrostatiques surérogatoires peuvent affecter le repliement original des peptides et potentiellement modifier la spécificité des anticorps.
7. Expérience : Beaucoup de nos scientifiques ont plus de vingt ans d'expérience dans la conception de peptide et la production d'anticorps. Des milliers d'anticorps de haut titre ELISA ont été livrés aux clients, pour lesquels les peptides antigéniques ont été conçus, synthétisés, et conjugués par GenScript.
8. Algorithmes d'apprentissage de mécanisme : Toutes nos étapes de production d'anticorps, et de conception de peptide antigénique ont été profondément étudiées, en utilisant une combinaison de biochimie, génétique, et bioinformatique. Une meilleure compréhension du mécanisme des peptides antigénique a conduit directement à l'amélioration de la capacité des scientifiques à produire les anticorps. En particulier, les algorithmes de conception des peptides antigéniques qui sont utilisés pour artificiellement induire le peptide antigénique dans la production d'anticorps ont été sensiblement améliorés par la recherche sur le mécanisme de conception des peptides antigéniques.
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Devis et Commande:
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Pour soumettre un antigène, envoyez le ensemble avec une copie imprimée du
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Pour des questions ou pour en savoir sur l’état d’avancement de votre projet, veillez nous contacter par téléphone, email, fax, ou via notre serveur web sécurisé .
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